Découverts en 1895 par le physicien allemand Röntgen, les rayons X sont à la base de différentes techniques d’analyse comme la radiographie, la spectroscopie et la diffractométrie. Ces radiations électromagnétiques ont une longueur d’onde de l’ordre de l’Ångström (1 Å = 10^-10 m).

Un cristal est un agencement d’atomes, d’ions ou de molécules, avec un motif se répétant périodiquement dans les trois dimensions. Les distances interatomiques sont de l’ordre de l’Ångström, du même ordre de grandeur que les longueurs d’onde des rayons X : un cristal constitue donc un réseau 3D qui peut diffracter les rayons X.

En 1913, William Lawrence Bragg et son père Sir William Henri Bragg utilisèrent ce rayonnement pour déterminer la structure cristalline de NaCl puis celles de nombreux autres sels métalliques. Ils reçurent conjointement le prix Nobel de Physique en 1915 pour leurs contributions à « l’analyse de la structure cristalline au moyen des rayons X ».

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Sans les cristaux, difficile de pénétrer le mystère du vivant. En croisant les rayons X avec la matière vivante, la lumière synchrotron permet d’obtenir dans l’infiniment petit des images virtuelles en trois dimensions des molécules constituant la vie : les protéines et les acides nucléiques.

Image couverture : Image de diffraction d’un cristal de protéine (© SOLEIL)Cette image captée sur un détecteur montre des taches caractéristiques de l’emplacement des atomes du cristal de la protéine observée. Elle est obtenue par la technique de la diffraction des rayons X

 

Cliché d’un cristal cubique obtenu par la méthode de Laue en retour, avec le faisceau de rayons X dirigé suivant une arête du cube. Le cliché fait apparaître l’axe de rotation d’ordre 4, ainsi que deux plans miroirs.

 

https://www.refletsdelaphysique.fr/articles/refdp/pdf/2014/02/refdp201439p24.pdf